RMN Biomoléculaire

Dr Feng Ni
Tél. : (514) 496-6729
Téléc. : (514) 496-5143
Courriel : feng.ni@cnrc-nrc.gc.ca
biographie

Le groupe RMN biomoléculaire et recherche sur les protéines concentre ses activités de recherche sur la compréhension des interactions protéine-protéine dans le but d'en faire des cibles pour le développement de médicaments. Pour ce faire, le groupe recourt à des technologies de pointe tels que la RMN multidimensionnelle et le génie peptidique combinatoire. Le groupe utilise la RMN de haute résolution pour déterminer la structure de polypeptides et de protéines impliqués dans le fonctionnement de la cellule et dans les problèmes de fonctionnement de la cellule. Le groupe s'intéresse tout particulièrement aux propriétés structurales des protéines de faible repliement (intrinsically unfolded proteins, IUP) dans le but de fournir un support physico-chimique aux interactions moléculaires de réponse aux stimuli. Afin de créer des molécules multivalentes destinées à cibler de façon spécifique des marqueurs de maladies ou à intervenir de façon réversible contre des protéines à l'origine de maladies, le groupe utilise l'identification par RMN d'interactions transitoires protéine-peptide combinée à l'optimisation combinatoire au moyen de l'expression de banques phagiques. Le groupe apporte sa contribution à la plupart des axes prioritaires de recherche du secteur Santé de l'IRB, notamment l'étude de la cathepsine B humaine, des granulines, de FGF1 et FGF2 en tant que cibles anti-cancer et des GTPases de petite taille moléculaire (par exemple Cdc42 et les protéines Rho de levure) pour la mise au point d'antifongiques. Le groupe élabore actuellement des stratégies visant à inhiber de façon spécifique la coagulation pathogène du sang aux endroits où, en cas de métastases cancéreuses et d'infections fongiques, elle peut entraîner des complications potentiellement létales. De plus, le groupe conçoit des peptides bivalents qui seront utilisés comme biocapteurs pour la découverte de nouveaux régulateurs de petite taille impliqués dans les réseaux d'interactions protéiques.

Koutychenko A, Ni F, Osborne MJ, Su, Z, Tolkatchev D, Xu P. Demande de brevet intitulée : Classement Quantitatif de Ligands Transitoires se Liant à des Biomolécules Ciblés à l'aide de la Résonance Magnétique Nucléaire (n° CNRC 11342).

Bhattacharjya S, Xu P, Gingras R, Shaykhutdinov R, Wu C, Whiteway M, Ni F (2004) Solution Structure of the Dimeric SAM Domain of MAPKKK Ste11 and its Interactions with the Adaptor Protein Ste50 from the Budding Yeast. J. Mol. Biol. 344: 1071-1087.

Su Z, Xu P, Ni F (2004) Single Phosphorylation of Tyr304 in the Cytoplasmic Tail of Ephrin B2 Confers High-affinity and Bifunctional Binding to both the SH2 Domain of Grb4 and the PDZ Domain of the PDZ-RGS3 Protein. Eur. J. Biochem. 271: 1725-1736.

Pour une liste complète des publications, veuillez utiliser le moteur de recherche