Expression des protéines

	Agent de recherches Dr. Neil Mattatall

Notre laboratoire développe de solides technologies d'expression des protéines. Notre objectif est de faciliter la caractérisation des protéines nouvelles en produisant des formes recombinantes qui puissent être utilisées lors de recherches biochimiques et biophysiques.

La plupart de nos travaux actuels utilisent la bactérie Escherichia coli afin de produire des protéines à partir d'organismes procaryotes et eucaryotes. Nous adaptons fréquemment les systèmes d'expression de pointe pour mieux répondre aux exigences des protéines que nous produisons par recombinaison. La co-expression de chaperons bactériens avec des protéines recombinantes constitue l'une de ces adaptations les mieux réussies.

Pour mieux comprendre les exigences particulières d'une protéine recombinante lorsqu?elle est produite dans la bactérie E. coli, nous complétons le traitement final de la protéine et de ses gènes in silico en nous servant de plusieurs programmes bioinformatiques. Le Réseau de bioinformatique canadien (RBC) offre plusieurs de ces programmes tandis que certains sont conservés dans notre laboratoire sur un serveur Linux. Ces programmes nous aident à identifier les congestionnements en matière de production de protéines. En outre, nous créons des modèles structurels comparatifs de protéines recombinantes en utilisant le programme Modeller. Un modèle structurel donne un idée de ce à quoi la protéine recombinante peut ressembler en trois dimensions, ce qui est utile pour concevoir une méthodologie appropriée de production de protéines.

Nos publications

	Bryksa, B.C., MacDonald, L.D., Patrzykat, A., Douglas, S.E. and Mattatall, N.R. 2006. A C-terminal glycine suppresses production of pleurocidin as a fusion peptide in Escherichia coli. Protein Expression and Purification, 45:88-98. [voir]
	Bryksa, B.C., MacDonald, L.D., Patrzykat, A., Douglas, S.E. and Mattatall, N.R. 2006. A C-terminal glycine suppresses production of pleurocidin as a fusion peptide in Escherichia coli. Protein Expression and Purification, 46:88-98. [voir]
	Syvitski, R.T., Burton, I, Mattatall, N.R., Douglas, S.E. and Jakeman, D.L. 2005. Structural characterization of the antimicrobial peptide pleurocidin from winter flounder. Biochemistry, 44:7282-7293. [voir]
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