Végétaux > Biotechnologie / VCN > Dissémination en milieu non confiné > Documents des décisions Document de décision DD2003-45Détermination de linnocuité du cotonnier Bollgard IImd (Gossypium hirsutum L.) résistant aux insectes de MonsantoLe présent document vise à expliquer la décision réglementaire prise conformément à la directive Dir95-03 Directive relative à l'évaluation des végétaux dotés de caractères nouveaux utilisés comme aliments du bétail et basé sur les critères environnementaux de la Dir94-08 Critères d'évaluation du risque environnemental associé aux végétaux à caractères nouveaux. L'Agence canadienne d'inspection des aliments (ACIA), plus précisément la Section des aliments du bétail, avec les conseils du Bureau de la biosécurité végétale, a évalué les données présentées par la société Monsanto Canada Inc. Ces données ont trait à la lignée de cotonnier Bollgard IImd un cotonnier résistant aux insectes. L'ACIA a établi que ce végétal à caractères nouveaux (VCN) ne modifie pas lenvironnement de façon importante et ne présente pas non plus de danger pour le bétail consommant des aliments provenant de ce VCN, comparativement aux variétés de cotonnier actuellement commercialisées au Canada Lutilisation comme aliment du bétail de la lignée de cotonnier Bollgard IImd est par conséquent autorisée à compter du 27 Juin, 2003. Limportation et/ou la dissémination de lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd et de toute lignée qui en serait issue sont également autorisées, pourvu qu'aucun croisement interspécifique ne soit effectué, que leur utilisation prévue soit similaire et qu'une caractérisation approfondie ait démontré que ces végétaux ne présentent aucun autre caractère nouveau et qu'ils sont essentiellement équivalents aux variétés de cotonnier actuellement commercialisées quant à leur impact potentiel sur l'environnement et à leur innocuité comme aliment du bétail. Lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd est assujettie aux mêmes conditions phytosanitaires dimportation que ses contreparties non modifiées. Table des matières
I. Brève identification du végétal à caractères nouveaux (VCN)
II. Données de baseMonsanto Canada Inc. a mis au point une lignée de cotonnier résistante à certains lépidoptères ravageurs. La lignée de cotonnier désignée lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd, a été mise au point pour réduire les pertes de rendement causées par les larves de certains lépidoptères ravageurs. Lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd, basée sur la technique de l'ADN recombinant, résulte de l'insertion dun gène bactériens conférant une résistance aux lépidoptères et un gène marqueur. Ces gènes ont été introduits dans la lignée de cotonnier génétiquement modifié Bollgardmd, laquelle a déjà été approuvée. Le cotonnier Bollgardmd renferme le gène cry1Ac qui lui confère une résistance à certains lépidoptères ravageurs et le gène nptII qui lui confère une résistance à un antibiotique, la kanamycine. Le gène de résistance à la kanamycine ne présente aucun intérêt agronomique; il a seulement servi, pendant la mise au point des VCN, à distinguer les sujets modifiés des sujets non modifiés. On pourra consulter le Document de décision 96-14 « Détermination de la sécurité environnementale associée au cotonnier (Gossypium hirsutum L.) Bollgardmd résistant aux insectes » pour un résumé de linnocuité du cotonnier Bollgardmd. Monsanto Canada Inc. a fourni des données sur lidentité de lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd, une description détaillée de la méthode de transformation, des données et des renseignements sur le site d'insertion des gènes, le nombre de copies et le niveau d'expression dans le VCN, le rôle des gènes insérés et des séquences de régulation. Les nouvelles protéines ont été identifiées, leur mode daction a ét marqueurs décrit, caractérisé et comparé à celui des protéines bactériennes originales. Lexpression des gènes du cotonnier Bollgardmd et du cotonnier Bollgard IImd a été comparée. Des données ont été présentées pour évaluer la toxicité éventuelle des protéines nouveaux pour le bétail et les organismes non visés et leur allergénicité éventuelle pour les humains et le bétail. Lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd a fait lobjet dessais au champ à huit endroits aux États-Unis dans des conditions confinées en 1998. Certaines caractéristiques agronomiques de lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd comme le début de la floraison, la sensibilité à divers ravageurs et pathogènes du cotonnier, ont été comparées à celles des contreparties de cotonnier non modifiées. Les composantes nutritionnelles de lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd, comme les grands groupes de constituants, les acides aminés et les acides gras, ont été comparés à ceux de contreparties de cotonnier non modifiées. La Section des aliments du bétail a passé en revue les renseignements qui précèdent, avec la participation du Bureau de la biosécurité végétale. Pour évaluer linnocuité et lefficacité des aliments du bétail dérivés de ces végétaux à caractères nouveaux ainsi que le risque environnemental qui leur sont associés, on a utilisé les critères suivants, décrits dans les directives de réglementation Dir95-03 et Dir94-08 :
III. Description des caractères nouveaux1. Méthode de mise au point Le cotonnier Bollgardmd, connu également sous le nom de variété DP50B, qui renferme le gène cry1Ac et le gène marqueur de sélection nptII, a été retransformé pour introduire un second gène de lutte contre les insectes, le cry2AB, et le gène marqueur uidA. Cette variété a été transformée à nouveau par la technique daccélération de microprojectiles avec un fragment dADN linéaire purifié sur gel renfermant les régions codantes des gènes cry2Ab et uidA. Les cellules transformées ont été détectées à laide du gène marqueur uidA, et les plants de cotonnier ont été régénérés. Un événement approprié a été choisi, et la variété commerciale Bollgard IImd a été obtenue par reproduction classique. 2. Résistance aux lépidoptères ravageurs du cotonnier Le Bacillus thuringiensis var. kurstaki est une bactérie gram positif que l'on rencontre fréquemment dans le sol. Cette variété, présente dans les produits microbiens de lutte contre les ravageurs que lon retrouve dans le commerce, renferme les gènes cry2Aa et cry2Ab. Le gène cry2Aa est exprimé chez Bacillus thuringiensis var. kurstaki, mais le gène cry2Ab nest pas exprimé dans les produits commerciaux à cause de linefficacité du promoteur. Ainsi la protéine Cry2Ab nest pas exprimée chez les bactéries du sol et dans les formulations microbiennes que lon retrouve dans le commerce. La région codante du gène cry2Ab est semblable à celle du gène cry2Aa, et les protéines Cry2Ab et Cry2Aa ont la même séquence dacides aminés à 88 % près. La protéine Cry2Ab acquiert un pouvoir insecticide contre les larves des lépidoptères après coupure enzymatique qui laisse un noyau biologiquement actif et résistant à la trypsine. L'activité insecticide semble due à la liaison du noyau actif à des récepteurs spécifiques de l'épithélium du tube digestif moyen de l'insecte. Le pore ainsi formé provoque un déséquilibre de la pression osmotique et finit par entraîner une lyse des cellules et la mort de l'insecte. Selon les connaissances actuelles, seuls les insectes sensibles possèdent de tels récepteurs. Les lépidoptères sensibles à la protéine qui s'attaquent spécifiquement au cotonnier sont le ver de la capsule du coton, la noctuelle verdoyante, le ver rose de la capsule du cotonnier et la noctuelle ponctuée. Le gène cry2Ab exprimé dans le cotonnier Bollgard IImd est lié à un promoteur constitutif (c.-à-d. quil sexprime dans tous les tissus du cotonnier). Le niveau dexpression de la protéine Cry2Ab a été déterminé chez des plantes cultivées à divers endroits aux É.-U. On a mesuré des niveaux dexpression moyens de la protéine Cry2Ab de 23,8 µg/g de poids frais dans les feuilles et de 43,2 µg/g de poids frais dans les graines du cotonnier Bollgard IImd. Dans la plante entière, on a mesuré des concentration de protéine Cry2Ab de 8,8 µg/g de poids frais. Le niveau dexpression variait au cours de la saison de croissance, atteignant un maximum à la mi-saison, puis diminuant par la suite. La concentration de la protéine Cry2Ab était inférieure à la limite de dosage (0,25 µg/g de poids frais) dans le pollen. Le nouvel insert navait aucun effet sur lexpression des protéines Cry1Ac ou NPTII, comparativement à la lignée parentale. Contrairement aux allergènes habituels, la protéine Cry2Ab est présente en faible concentration (<0,004 % du poids sec des graines) dans la plante. Les allergènes protéiques résistent normalement à la digestion, contrairement à la protéine Cry2Ab qui est rapidement dégradée dans un milieu simulant les sucs gastriques (digestion en moins de 15 secondes). Dans un milieu simulant les sucs intestinaux, la protéine Cry2Ab a été digérée en un noyau résistant à la trypsine en 1 minute, comme prévu. Contrairement aussi à des allergènes connus, la protéine Cry2Ab sest révélée sensible à la chaleur et est désactivée dans le tourteau après 25 minutes à 121 EC, à une pression de 30 lb/po2, un traitement destiné à simuler létape de traitement thermique utilisée dans le commerce pour produire le tourteau de coton. La séquence dacides aminés de la protéine Cry2Ab a été fournie. Une comparaison (basée sur lidentité de 8 acides aminés contigus ou plus) de la séquence d'acides aminés de la protéine Cry2Ab avec celle des allergènes connus, effectuée à laide dune base de données montée à partir des bases de données du domaine public GenBank, EMBL, Pir et SwissProt, n'a permis de relever aucune homologie appréciable. Une comparaison analogue effectuée à laide dune base de données sur les toxines construite de manière similaire n'a permis de relever aucune homologie de séquence entre la protéine Cry2Ab et les toxines connues, sauf avec d'autres protéines Cry de Bacillus thuringiensis et despèces apparentées. La protéine Cry2Ab étant faiblement exprimée chez le cotonnier, il a fallu produire une protéine Cry2Ab par fermentation bactérienne pour obtenir suffisamment de matériel pour réaliser certaines des études dinnocuité (étude de toxicité aiguë par voie orale chez la souris, étude de digestion dans des milieux simulant les milieux gastrique et intestinal). Une comparaison de la protéine produite chez la bactérie et de celle produite chez la plante a révélé que les deux ont la même masse moléculaire, la même réactivité immunologique et la même activité fonctionnelle Monsanto Canada Inc. a fourni à lACIA une méthode de détection et didentification du cotonnier renfermant la protéine Cry2Ab. 3. -D-glucuronidase (GUS) La création de variétés végétales renfermant de nouveaux caractères utiles exige un moyen de sélectionner les rares cellules transformées qui renferment le ou les gènes dintérêt parmi celles qui ne renferment pas ou ne conservent pas lADN ajouté. Pour ce faire, on ajoute des gènes marqueurs pour détecter les cellules à régénérer. Dans le cas présent, on a utilisé le gène de la -D-glucuronidase (GUS). La séquence codante du gène uidA encode la production de -D-glucuronidase (GUS) qui permet de sélectionner les cellules qui renferment le gène cry2Ab. La GUS est une exohydrolase qui catalyse lhydrolyse de toute une gamme de -glucuronides en lacide et laglycone correspondants, y compris le substrat artificiel p-nitrophényl--D-glucuronide. Lhydrolyse de ce composé libère un colorant bleu qui aide à visualiser le processus de transformation de la plante. La protéine GUS est présente naturellement chez les végétaux, les animaux et les microorganismes. Le gène uidA a été isolé de la souche K12 de E. coli. La séquence de ce gène uidA est semblable à 99,7 % à celle du gène présent naturellement dans le tube digestif humain, la fraction de 0,2 % étant due à laddition dun site de restriction au début de la séquence pour les fins de transformation de la plante et à un nucléotide différent dans lADN inséré dans le végétal. Le gène uidA est lié à un promoteur constitutif (c.-à-d. quil sexprime dans tous les tissus du cotonnier). Le niveau dexpression de la protéine GUS a été déterminé chez des plantes cultivées à divers endroits aux É.-U. Le niveau dexpression de la protéine moyens de GUS chez le cotonnier Bollgard IImd était de 106 µg/g de poids frais dans les feuilles et de 58,8 µg/g de poids frais dans les graines. Contrairement aux allergènes habituels, la protéine GUS est présente en faible concentration (<0,007 % du poids sec des graines) dans la plante. Les allergènes protéiques résistent normalement à la digestion, contrairement à la protéine GUS qui est rapidement dégradée dans un milieu simulant les sucs gastriques (digestion en moins de 15 secondes). Dans un milieu simulant les sucs intestinaux, 91 % de lactivité initiale de la protéine GUS avait disparu après 120 minutes. Contrairement aussi à des allergènes connus, la protéine GUS est désactivée dans le tourteau de coton après 25 minutes à 121 EC, à une pression de 30 lb/po2, un traitement destiné à simuler létape de traitement thermique utilisée dans le commerce pour produire le tourteau de coton. La séquence dacides aminés de la protéine GUS a été fournie. Une comparaison (basée sur lidentité de 8 acides aminés contigus ou plus) de la séquence d'acides aminés de la protéine GUS avec celle des allergènes connus, effectuée à laide dune base de données montée à partir des bases de données du domaine public GenBank, EMBL, Pir et SwissProt, n'a permis de relever aucune homologie appréciable. Une comparaison analogue effectuée à laide dune base de données sur les toxines construite de manière similaire n'a permis de relever aucune homologie de séquence entre la protéine GUS et les toxines connues. La protéine GUS étant faiblement exprimée chez le cotonnier, il a fallu produire une protéine GUS par fermentation bactérienne pour obtenir suffisamment de matériel pour réaliser certaines des études dinnocuité (étude de toxicité aiguë par voie orale chez la souris, étude de digestion dans des milieux simulant les milieux gastrique et intestinal). Une comparaison de la protéine produite chez la bactérie et de celle produite chez la plante a révélé que les deux ont la même masse moléculaire et la même réactivité immunologique. La protéine GUS exprimée par la plante diffère de celle exprimée par E. coli par un seul acide aminé. Les données fournies indiquent que ce seul acide aminé différent ne modifie pas la structure tridimensionnelle de la protéine et ne devrait pas empêcher lutilisation de la protéine bactérienne dans les études dinnocuité. 4. Stabilité de lintégration au génome de la plante Une analyse par transfert de Southern de lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd a indiqué la présence dun seul site dintégration de lADN introduit qui renferme une seule copie des gènes cry2Ab et uidA. Les données démontrent que la région codante du gène cry2Ab et les séquences du promoteur et du gène terminateur qui lui sont associés sont intactes. Les données démontrent en outre que la région codante du gène uidA et la séquence de son gène terminateur sont intacts, mais quune partie de lextrémité 5' du promoteur est absente. Une analyse par transfert de Southern sur 5 générations R1, R2, R3, R4 et BC3F2, avec la région codante du gène cry2Ab comme sonde, a démontré la stabilité de linsert dADN. Une analyse de ségrégation a été réalisée à trois étapes du processus de sélection (R1, R2, BC1F1 et BC2F2). Les produits de rétrocroisement sont semblables à ceux qui auraient été obtenus dans le cas d'un seul locus se comportant selon le modèle mendélien. Lanalyse par transfert de Southern et les données qui indiquent un mode de transmission mendélien témoignent de la stabilité de la transmission des éléments génétiques introduits dans lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd. IV. Critères dévaluation du risque environnementalLe cotonnier Bollgard IImd ne seront pas cultivées au Canada et ne seront importées que sous forme daliments pour les humains ou le bétail. 1. Possibilité de devenir une mauvaise herbe pour lagriculture ou denvahir les habitats naturels Le cotonnier (Gossypium hirsutum) appartient à la famille des Malvacées. Cette espèce est vivace mais se cultive comme une annuelle. Aux États-Unis, la zone de culture s'étend principalement, vers le sud et l'ouest, depuis la Virginie jusqu'à la Californie. Le cotonnier n'est pas cultivé au Canada, car il ne peut s'adapter aux conditions écologiques qui caractérisent ces latitudes. Le cotonnier n'est pas considéré comme une mauvaise herbe dans les régions où on le cultive et il nenvahit pas les habitats naturels au Canada. Le cotonnier Bollgard IImd ne présentent aucun nouveau gène leur conférant une tolérance au froid, et les données fournies par Monsanto indiquent que les caractéristiques biologiques liées à la reproduction et à la survie du cotonnier Bollgard IImd sont les mêmes que celles de ses contreparties non modifiées. LACIA a donc conclu quil est peu probable que le cotonnier Bollgard IImd devienne une mauvaise herbe ou envahisse les habitats naturels. 2. Possibilité de flux génétique vers des espèces sauvages apparentées risquant de produire des hybrides se comportant davantage en mauvaises herbes ou possédant une plus grande capacité d'envahissement Le cotonnier est la plupart du temps une plante à pollinisation directe. Bien quon puisse observer à loccasion un faible taux de pollinisation croisée, surtout en présence de pollinisateurs comme les abeilles, il nexiste aucune plante sauvage apparentée au cotonnier au Canada. Les plantes sauvages apparentées au cotonnier commercial (G. barbadense et G. tomentosum) ne se retrouvent que dans les régions tropicales et subtropicales. LACIA a donc conclu que le flux de gènes du cotonnier Bollgard IImd vers des espèces sauvages apparentées nest pas possible au Canada. 3. Possibilité de devenir nuisible Les effets recherchés au moyen des deux caractères nouveaux n'ont aucun lien avec le fait que le VCN puisse devenir une mauvaise herbe, sans compter que le cotonnier n'est pas considéré comme une espèce nuisible au Canada. De plus, les caractéristiques agronomiques observées chez les lignées modifiées sont comparables à celles des variétés de cotonnier déjà commercialisées. LACIA a donc déterminé que le cotonnier Bollgard IImd na pas la possibilité de devenir nuisible. 4. Impact possible sur des organismes non visés Des études ont été réalisées pour déterminer si six espèces dinsectes utiles (coccinelle, abeilles adultes et au stade larvaire, collembole, chrysope verte, guêpe parasite et ver de terre) sont sensibles à la protéine Cry2Ab. Aucun effet nocif na été observé à la concentration maximale dans lenvironnement à laquelle ces organismes seraient exposées. Dans la plupart des études, la concentration sans effet observé dépassait la concentration maximale prédite dans lenvironnement dun facteur de 10 à plus de 100. LACIA a également reçu des données au sujet détudes réalisées chez deux autres organismes non visés. Des colins de Virginie et des barbues de rivière qui ont reçu du tourteau de coton Bollgard IImd dans leur alimentation à raison de 10 et de 20 pour cent, respectivement nont montré aucune mortalité ni effet délétère sur la survie, la croissance et le comportement. La possibilité que les protéines Cry puissent affecter les lépidoptères non visés est bien connue. À notre connaissance, aucune espèce de lépidoptère en danger ou menacée dextinction ne se nourrit sur le cotonnier. Le risque pour les lépidoptères non visés devrait donc être négligeable. Comme le cotonnier Bollgard IImd ne sera pas cultivé au Canada, lexposition à la protéine Cry devrait être minime ou inexistante. Dans léventualité où des graines de cotonnier Bollgard IImd seraient disséminées accidentellement dans lenvironnement, aucune plante résultante ne devrait pouvoir produire des graines. À partir des donnés ci-dessus, lACIA a déterminé que lutilisation de cotonnier Bollgard IImd au lieu des variétés de cotonnier disponibles actuellement dans le commerce, naura aucun impact nouveau sur les organismes qui pourraient y être exposés, y compris les humains, sauf sur les chenilles des lépidoptères sensibles. 5. Impact possible sur la biodiversité Aucune variété de cotonnier ou despèce sauvage apparentée qui pourrait se croiser avec le cotonnier ne pousse au Canada. Le cotonnier nest pas cultivé au Canada et nest pas adapté aux conditions environnementales qui caractérisent lagriculture canadienne. Comme le cotonnier Bollgard IImd nest pas été modifiées pour acquérir une tolérance au froid, elle devraient pas pénétrer ou survivre dans les écosystèmes naturels. LACIA a donc conclu que le cotonnier Bollgard IImd ne peut avoir aucun impact sur la biodiversité canadienne. 6. Possibilité que des lépidoptères acquièrent une résistance au cotonnier Bollgard IImd Comme cotonnier Bollgard IImd ne sera cultivée au Canada, il nest pas nécessaire denvisager la possibilité de lacquisition dune résistance au champ. Il y a une faible probabilité que des chenilles de lépidoptère se nourrissant de graines de coton entreposées puissent acquérir une résistance à la protéine insecticide, mais aucun de ces insectes nest un ravageur des plantes cultivées, et les pesticides à base de Bt ne sont normalement pas utilisés contre eux. V. Critères dévaluation comme aliment du bétail1. Effets possibles sur la nutrition du bétail Composition nutritionnelle et facteurs antinutritionnels Les graines de coton de lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd ont été comparées à celles de la lignée parentale DP50B dans une expérience avec répétitions (4 endroits). Des graines de coton de chaque lignée provenant de quatre autres endroits ont également été analysées (une seule expérience par endroit). Des échantillons composites dhuile et de tourteau de chacune de ces trois lignées (des huit endroits) et de la lignée DP50 témoin (non transgénique) ont été obtenus. Huit échantillons de référence de graines de coton commerciales et trois échantillons de référence dhuile et de tourteau de lignées commerciales ont également été utilisés. Les diverses analyses réalisées sur la graine, le tourteau et lhuile de cotonnier ont été les suivantes : protéines, matières grasses, fibres, cendres, acides aminés, acides gras, minéraux (Ca, Cu, Fe, Mg, Mn, P, K, Na, Zn), gossypol, aflatoxines, vitamine E. Ces analyses nont montré aucune différence au niveau de lanalyse des grands constituants, des acides aminés, des minéraux, de la vitamine E, du gossypol et des aflatoxines entre la lignée 15985 et la lignée DP50B. On a observé des différences statistiquement significatives dans les concentrations des acides gras myristique, stéarique, linoléique et des acides gras cyclopropénoïdes malvalique, sterculique et dihydrosterculique. La concentration de ces acides gras restait dans la fourchette des concentrations de référence. Le demandeur a conclu que six des 48 comparaisons statistiques effectuées pour des constituants des graines de lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd étaient significativement différentes de la lignée parentale. Dans tous ces cas, les concentrations des constituants mesurés restaient dans la fourchette observée pour les échantillons de référence. En outre, les différences observées nétaient pas uniformes à tous les endroits. Il ny avait aucune différence au niveau des concentrations de gossypol ou daflatoxines. Dans les échantillons dhuile et de tourteau, les concentrations déléments nutritifs et de gossypol étaient comprises dans la fourchette des concentrations de référence. Une étude alimentaire a été effectuée chez des bovins qui ont reçu une ration mixte totale typique renfermant 10 % de graines de coton DB50 ou Bollgard IImd, Bollgardmd ou Roundup Ready. Aucune différence na été observée dans le rendement des animaux au niveau de la quantité daliments ingérés, de la production et de la composition du lait ou de létat corporel des vaches. En outre, aucun ADN ou protéine végétale transgénique na été détecté dans les échantillons de lait. Le demandeur a montré quau niveau de la composition et de la quantité de facteurs antinutritionnels, les graines de coton de la lignée 15985 sont équivalentes à celles des variétés actuellement sur le marché. 2. Impact possible sur le bétail et les travailleurs ou des tiers L'utilisation passée des protéines Cry de B.t. ainsi que les publications traitant du sujet montrent que ces substances ne sont pas toxiques pour les humains ni pour les autres vertébrés. Les mélanges insecticides microbiens renfermant des protéines Cry de B.t. se sont révélés peu toxiques pour les mammifères dans les études effectuées au cours des 40 dernières années. On a montré que les protéines Cry2Ab et GUS exprimées dans le cotonnier sont rapidement digérées dans des conditions simulant le milieu gastrique et le traitement des aliments du bétail. Ces protéines nont pas de séquences semblables à celles dallergènes ou de toxines connus. Diverses études dans lesquelles du tourteau de coton a été ajouté à lalimentation de diverses espèces (barbue, colin de Virginie et vaches laitières) non révélé aucun effet nocif. En outre, dans le cadre dun essai de toxicité orale aiguë chez la souris, des concentrations de protéines Cry2Ab à raison de 69 mg/kg et GUS à raison de 1 450 mg/kg, les doses les plus élevées étudiées, nont été responsables daucun effet nocif lié au traitement. Le cotonnier ne produit pas dallergènes endogènes, et les événements de transformation qui ont donné naissance à lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd ne sont pas de nature à induire une telle synthèse. Compte tenu du niveau dexposition prévu et des résultats des essais ci-dessus, lACIA conclut que les gènes introduits sont peu susceptibles de se comporter comme des toxiques ou des allergènes. VI. Nouveaux renseignements requisSi jamais la société Monsanto Canada Inc. prenait connaissance dun risque pour lenvironnement, y compris lacquisition dune résistance chez les lépidoptères, ou dun risque pour la santé des humains ou des animaux pouvant résulter de la dissémination de ces végétaux au Canada ou ailleurs, elle devrait immédiatement transmettre ces renseignements à lACIA. À la lumière de ces renseignements nouveaux, l'ACIA réévaluera l'impact potentiel de l'utilisation proposée comme aliment du bétail et de la dissémination dans lenvironnement du cotonnier Bollgard IImd cette lignée et réexaminera les décisions quelle avait prises à cet égard. VII. Décision réglementaireAprès examen des données et des renseignements présentés par Monsanto Canada Inc., y compris des comparaisons de lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd avec des contreparties parentales non modifiées, la Section des aliments du bétail de lACIA conclut que les nouveaux gènes et les caractères nouveaux correspondants ne confèrent pas à ces plantes des propriétés qui pourraient soulever des craintes quant à l'innocuité ou à la composition nutritionnelle de lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd. La graine, le tourteau et lécorce de coton figurent actuellement à l'Annexe IV du Règlement sur les aliments du bétail. Leur utilisation est donc approuvée pour l'alimentation du bétail au Canada. La lignée de cotonnier Bollgard IImd sest révélée, après évaluation, essentiellement équivalente aux variétés classiques de cotonnier sur le plan de linnocuité et de la valeur nutritionnelle. Le cotonnier Bollgard IImd et ses produits sont donc considérés comme conformes à la définition actuelle d'ingrédient, et leur utilisation en cette qualité dans les aliments du bétail est approuvée au Canada. En outre, comme cette cotonnier ne sera pas cultivée au Canada et que ses graines ne peuvent résister à lhiver, la dissémination des aliments du bétail dans lenvironnement naurait aucun effet, intentionnel ou non, sur lenvironnement. Lutilisation comme aliment du bétail de lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd est par conséquent autorisée à compter du 27 Juin, 2003. Limportation et/ou la dissémination du Bollgard IImd et de toute variétés qui en serait issue sont également autorisées, pourvu qu'aucun croisement interspécifique ne soit effectué, que leur utilisation prévue soit similaire et qu'une caractérisation approfondie ait démontré que ces végétaux ne présentent aucun autre caractère nouveau et qu'ils sont essentiellement équivalents aux variétés de cotonnier actuellement commercialisées quant à leur impact potentiel sur l'environnement et à leur innocuité comme aliment du bétail. Bollgard IImd est assujettie aux mêmes conditions phytosanitaires dimportation que ses contreparties non modifiées. On peut consulter les Décisions relatives aux aliments nouveaux de Santé Canada pour une description de lévaluation de linnocuité alimentaire de lévénement 15985 du cotonnier Bollgard IImd. Les Décisions relatives aux aliments nouveaux sont accessibles sur le site Web de Santé Canada à ladresse suivante : http://www.hc-sc.gc.ca/food-aliment/mh-dm/ofb-bba/nfi-ani/f_aliment_nouveau.html |
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